Rolul proteinelor în organism este extrem de mare. Mai mult, o substanță poate purta un astfel de nume numai după ce capătă o structură predeterminată. Până în acest moment, este o polipeptidă, doar un lanț de aminoacizi care nu își poate îndeplini funcțiile propuse. ÎN vedere generala Structura spațială a proteinelor (primare, secundare, terțiare și de domeniu) este structura lor tridimensională. Mai mult, cele mai importante pentru organism sunt structurile secundare, terțiare și de domeniu.
Condiții preliminare pentru studierea structurii proteinelor
Printre metodele de studiere a structurii substanțelor chimice, cristalografia cu raze X joacă un rol deosebit. Prin intermediul acestuia, puteți obține informații despre secvența atomilor din compușii moleculari și organizarea lor spațială. Mai simplu spus, o radiografie poate fi luată pentru o singură moleculă, lucru care a devenit posibil în anii 30 ai secolului XX.
Atunci cercetătorii au descoperit că multe proteine nu numai că au o structură liniară, ci pot fi localizate și în elice, bobine și domenii. Și ca rezultat al multor experimente științifice, s-a dovedit că structura secundară a unei proteine este forma finală pentru proteinele structurale și o formă intermediară pentru enzime și imunoglobuline. Aceasta înseamnă că substanțele care în cele din urmă au o structură terțiară sau cuaternară, în stadiul de „maturare” lor, trebuie să treacă și prin stadiul de formare spirală caracteristică structurii secundare.
Formarea structurii proteinelor secundare
De îndată ce sinteza polipeptidei pe ribozomi din rețeaua brută a endoplasmei celulare este finalizată, începe să se formeze structura secundară a proteinei. Polipeptida în sine este o moleculă lungă care ocupă mult spațiu și este incomod pentru transport și îndeplinirea funcțiilor propuse. Prin urmare, pentru a-și reduce dimensiunea și a-i conferi proprietăți deosebite, se dezvoltă o structură secundară. Acest lucru se întâmplă prin formarea de elice alfa și foilor beta. In acest fel se obtine o proteina cu structura secundara, care in viitor fie se va transforma in tertiara si cuaternara, fie va fi folosita sub aceasta forma.
Organizarea structurii secundare
După cum au arătat numeroase studii, structura secundară a unei proteine este fie o helix alfa, fie o foaie beta, fie o alternanță de regiuni cu aceste elemente. Mai mult, structura secundară este o metodă de răsucire și formare elicoidală a unei molecule de proteine. Acesta este un proces haotic care are loc din cauza legăturilor de hidrogen care apar între regiunile polare ale reziduurilor de aminoacizi din polipeptidă.
Structura secundară a helixului alfa
Deoarece numai L-aminoacizii participă la biosinteza polipeptidelor, formarea structurii secundare a proteinei începe cu răsucirea helixului în sensul acelor de ceasornic (spre dreapta). Există strict 3,6 reziduuri de aminoacizi pe tură elicoidal, iar distanța de-a lungul axei elicoidale este de 0,54 nm. Acestea sunt proprietăți generale pentru structura secundară a unei proteine care nu depind de tipul de aminoacizi implicați în sinteza.
S-a determinat că nu întregul lanț polipeptidic este complet elicoidal. Structura sa conține secțiuni liniare. În special, molecula de proteină pepsină este doar 30% elicoidal, lizozima - 42% și hemoglobina - 75%. Aceasta înseamnă că structura secundară a proteinei nu este strict o spirală, ci o combinație a secțiunilor sale cu secțiuni liniare sau stratificate.
Structura secundară a stratului beta
Al doilea tip de organizare structurală a unei substanțe este un strat beta, care este două sau mai multe fire ale unei polipeptide conectate printr-o legătură de hidrogen. Acesta din urmă apare între grupările CO NH2 libere. În acest fel, în principal proteinele structurale (musculare) sunt conectate.
Structura proteinelor de acest tip este următoarea: o catenă a polipeptidei cu denumirea secțiunilor terminale A-B este paralelă cu cealaltă. Singura avertizare este că a doua moleculă este situată antiparalelă și este desemnată ca BA. Acesta formează un strat beta, care poate consta din orice număr de lanțuri polipeptidice conectate prin legături multiple de hidrogen.
Legătură de hidrogen
Structura secundară a unei proteine este o legătură bazată pe multiple interacțiuni polare ale atomilor cu diferiți indici de electronegativitate. Patru elemente au cea mai mare capacitate de a forma o astfel de legătură: fluor, oxigen, azot și hidrogen. Proteinele conțin totul, cu excepția fluorului. Prin urmare, o legătură de hidrogen se poate forma și se formează, făcând posibilă conectarea lanțurilor polipeptidice în straturi beta și elice alfa.
Cel mai ușor este de explicat apariția unei legături de hidrogen folosind exemplul apei, care este un dipol. Oxigenul poartă o sarcină negativă puternică și datorită polarizării sale ridicate Conexiune O-H hidrogenul este considerat pozitiv. În această stare, moleculele sunt prezente într-un anumit mediu. Mai mult, multe dintre ele se ating și se ciocnesc. Apoi oxigenul din prima moleculă de apă atrage hidrogenul din cealaltă. Și așa mai departe în lanț.
Procese similare apar în proteine: oxigenul electronegativ al unei legături peptidice atrage hidrogenul din orice parte a altui reziduu de aminoacizi, formând o legătură de hidrogen. Aceasta este o conjugare polară slabă, care necesită aproximativ 6,3 kJ de energie pentru a se rupe.
Prin comparație, cea mai slabă legătură covalentă din proteine necesită 84 kJ de energie pentru a se rupe. Cea mai puternică legătură covalentă ar necesita 8400 kJ. Cu toate acestea, numărul de legături de hidrogen dintr-o moleculă de proteină este atât de mare încât energia lor totală permite moleculei să existe în condiții agresive și să-și mențină structura spațială. De aceea există proteine. Structura acestui tip de proteine oferă puterea necesară pentru funcționarea mușchilor, oaselor și ligamentelor. Importanța structurii secundare a proteinelor pentru organism este atât de enormă.
Proteidele sunt formate dintr-un lanț polipeptidic, iar o moleculă de proteină poate consta din unul, două sau mai multe lanțuri. Cu toate acestea, fizice, biologice și Proprietăți chimice biopolimerii sunt determinați nu numai de structura chimică generală, care poate fi „fără sens”, ci și de prezența altor niveluri de organizare a moleculei proteice.
Determinată de compoziția cantitativă și calitativă a aminoacizilor. Legăturile peptidice sunt baza structurii primare. Această ipoteză a fost exprimată pentru prima dată în 1888 de A. Ya Danilevsky, iar mai târziu presupunerile sale au fost confirmate de sinteza peptidelor, care a fost realizată de E. Fischer. Structura moleculei proteice a fost studiată în detaliu de A. Ya Danilevsky și E. Fischer. Conform acestei teorii, moleculele proteice constau dintr-un număr mare de reziduuri de aminoacizi care sunt conectate prin legături peptidice. O moleculă de proteină poate avea unul sau mai multe lanțuri polipeptidice.
Când se studiază structura primară a proteinelor, se folosesc agenți chimici și enzime proteolitice. Astfel, folosind metoda Edman este foarte convenabil să se identifice aminoacizii terminali.
Structura secundară a unei proteine demonstrează configurația spațială a moleculei proteice. Se disting următoarele tipuri de structură secundară: elicoidal alfa, elicoidal beta, elicoidal de colagen. Oamenii de știință au descoperit că helixul alfa este cel mai caracteristic structurii peptidelor.
Structura secundară a proteinei este stabilizată cu ajutorul. Acestea din urmă apar între cele conectate la atomul de azot electronegativ al unei legături peptidice și atomul de oxigen carbonil al celui de-al patrulea aminoacid din acesta și sunt direcționați de-a lungul helixului. Calculele energetice arată că helixul alfa din dreapta, care este prezent în proteinele native, este mai eficient în polimerizarea acestor aminoacizi.
Structura secundară a proteinei: structura beta-sheet
Lanțurile polipeptidice din foile beta sunt complet extinse. Pliurile beta sunt formate prin interacțiunea a două legături peptidice. Structura indicată este caracteristică pentru (keratina, fibroină etc.). În special, beta-keratina este caracterizată printr-un aranjament paralel de lanțuri polipeptidice, care sunt în continuare stabilizate prin legături disulfurice intercatenare. În fibroina de mătase, lanțurile polipeptidice adiacente sunt antiparalele.
Structura secundară a proteinei: helix de colagen
Formația este formată din trei lanțuri elicoidale de tropocolagen, care are forma unei tije. Lanțurile elicoidale se răsucesc și formează un superhelix. Helixul este stabilizat de legăturile de hidrogen care apar între hidrogenul grupărilor peptidice amino ale resturilor de aminoacizi ale unui lanț și oxigenul grupului carbonil al resturilor de aminoacizi ale celuilalt lanț. Structura prezentată conferă colagenului rezistență și elasticitate ridicate.
Structura terțiară a proteinelor
Majoritatea proteinelor în starea lor nativă au o structură foarte compactă, care este determinată de forma, mărimea și polaritatea radicalilor de aminoacizi, precum și de secvența aminoacizilor.
Influență semnificativă asupra procesului de formare a conformației native a proteinei sau a acesteia structura tertiara au interacțiuni hidrofobe și ionice, legături de hidrogen etc. Sub influența acestor forțe se realizează o conformare termodinamic adecvată a moleculei proteice și stabilizarea acesteia.
Structura cuaternară
Acest tip de structură moleculară rezultă din asocierea mai multor subunități într-o singură moleculă complexă. Fiecare subunitate include structuri primare, secundare și terțiare.
Structura secundară este modul în care un lanț polipeptidic este aranjat într-o structură ordonată. Structura secundară este determinată de structura primară. Deoarece structura primară este determinată genetic, formarea unei structuri secundare poate avea loc atunci când lanțul polipeptidic părăsește ribozomul. Structura secundară este stabilizată legături de hidrogen, care se formează între grupările NH și CO ale legăturilor peptidice.
Distinge a-helix, b-structurăși conformație dezordonată (ghem).
Structura α-helices a fost propus PaulingȘi Corey(1951). Acesta este un tip de structură secundară a proteinei care arată ca o spirală obișnuită (Fig. 2.2). Un α-helix este o structură în formă de tijă în care legăturile peptidice sunt situate în interiorul helixului, iar radicalii laterali ai aminoacizilor sunt localizați în exterior. A-helixul este stabilizat de legături de hidrogen, care sunt paralele cu axa helixului și apar între primul și al cincilea rest de aminoacizi. Astfel, în regiunile elicoidale extinse, fiecare reziduu de aminoacid ia parte la formarea a două legături de hidrogen.
Orez. 2.2. Structura unei α-helix.
Există 3,6 resturi de aminoacizi pe tură a helixului, pasul helixului este de 0,54 nm și există 0,15 nm per reziduu de aminoacizi. Unghiul spiralei este de 26°. Perioada de regularitate a unui a-helix este de 5 ture sau 18 reziduuri de aminoacizi. Cele mai frecvente sunt elicoidale a dreptastre, adică. Spirala se răsucește în sensul acelor de ceasornic. Formarea unui a-helix este împiedicată de prolină, aminoacizi cu radicali încărcați și voluminosi (obstacole electrostatice și mecanice).
O altă formă de spirală este prezentă în colagen . În corpul mamiferelor, colagenul este proteina predominantă cantitativ: reprezintă 25% din proteina totală. Colagenul este prezent în diferite forme, în principal în țesutul conjunctiv. Este un helix stânga cu un pas de 0,96 nm și 3,3 reziduuri pe tură, mai plat decât α-helix. Spre deosebire de α-helix, formarea punților de hidrogen este imposibilă aici. Colagenul are o compoziție neobișnuită de aminoacizi: 1/3 este glicină, aproximativ 10% prolină, precum și hidroxiprolină și hidroxilizină. Ultimii doi aminoacizi se formează după biosinteza colagenului prin modificare post-translațională. În structura colagenului, tripletul gli-X-Y se repetă în mod constant, poziția X adesea ocupată de prolină, iar poziția Y de hidroxilizină. Există dovezi bune că colagenul este prezent omniprezent ca o triplă helix dreaptă răsucită din trei elice primare stânga. Într-o triplă helix, fiecare al treilea reziduu ajunge în centru, unde, din motive sterice, se potrivește doar glicina. Întreaga moleculă de colagen are aproximativ 300 nm lungime.
b-Structură(strat îndoit în b). Se găsește în proteinele globulare, precum și în unele proteine fibrilare, de exemplu, fibroina de mătase (Fig. 2.3).
Orez. 2.3. b-Structură
Structura are formă plată. Lanțurile polipeptidice sunt aproape complet alungite, mai degrabă decât răsucite strâns, ca într-o helix a. Planurile legăturilor peptidice sunt situate în spațiu ca niște pliuri uniforme ale unei foi de hârtie. Este stabilizat de legăturile de hidrogen dintre grupările CO și NH ale legăturilor peptidice ale lanțurilor polipeptidice adiacente. Dacă lanțurile polipeptidice care formează structura b merg în aceeași direcție (adică terminalele C și N coincid) - b-structură paralelă; daca dimpotriva - structură b antiparalelă. Radicalii laterali ai unui strat sunt plasați între radicalii laterali ai altui strat. Dacă un lanț polipeptidic se îndoaie și rulează paralel cu el însuși, atunci asta structură b-cross antiparalelă. Legăturile de hidrogen din structura b-cross se formează între grupările peptidice ale buclelor lanțului polipeptidic.
Conținutul de elice a din proteinele studiate până în prezent este extrem de variabil. În unele proteine, de exemplu, mioglobina și hemoglobina, a-helix-ul stă la baza structurii și reprezintă 75%, în lizozimă - 42%, în pepsină doar 30%. Alte proteine, de exemplu, enzima digestivă chimotripsina, sunt practic lipsite de o structură a-helicoială și o parte semnificativă a lanțului polipeptidic se potrivește în structurile b stratificate. Proteinele tisulare care susțin colagenul (proteina tendonului și a pielii), fibroina (proteina naturală a mătasei) au o configurație B a lanțurilor polipeptidice.
S-a dovedit că formarea de elice α este facilitată de structurile glu, ala, leu și β de met, val, ile; în locurile în care lanțul polipeptidic se îndoaie - gly, pro, asn. Se crede că șase reziduuri grupate, dintre care patru contribuie la formarea helixului, pot fi considerate ca centru de helicalizare. Din acest centru are loc o creștere a elicelor în ambele direcții către o secțiune - o tetrapeptidă, constând din reziduuri care împiedică formarea acestor elice. În timpul formării structurii β, rolul primerilor este îndeplinit de trei din cinci resturi de aminoacizi care contribuie la formarea structurii β.
În majoritatea proteinelor structurale, predomină una dintre structurile secundare, care este determinată de compoziția lor de aminoacizi. O proteină structurală construită în principal sub formă de α-helix este α-keratina. Părul de animale (blană), penele, penele, ghearele și copitele sunt compuse în principal din cheratina. Ca componentă a filamentelor intermediare, keratina (citocheratina) este o componentă esențială a citoscheletului. În cheratine, cea mai mare parte a lanțului peptidic este pliată într-o α-helix dreapta. Două lanțuri peptidice formează o singură stângă super spirală. Dimerii de keratina supraînrolați se combină în tetrameri, care se adună pentru a forma protofibrile cu diametrul de 3 nm. În cele din urmă, se formează opt protofibrile microfibrile cu diametrul de 10 nm.
Părul este construit din aceleași fibrile. Astfel, într-o singură fibră de lână cu diametrul de 20 de microni se împletesc milioane de fibrile. Lanțurile individuale de keratină sunt reticulate prin numeroase legături disulfurice, ceea ce le conferă rezistență suplimentară. În timpul permului au loc următoarele procese: în primul rând, punțile disulfurice sunt distruse prin reducerea cu tioli, iar apoi, pentru a da părului forma necesară, se usucă prin încălzire. În același timp, datorită oxidării de către oxigenul aerului, se formează noi punți disulfurice, care păstrează forma coafurii.
Mătasea este obținută din coconii omizilor de viermi de mătase ( Bombyx mori) Și specii înrudite. Principala proteină a mătăsii, fibroină, are structura unui strat pliat antiparalel, iar straturile în sine sunt situate paralel între ele, formând numeroase straturi. Deoarece în structurile pliate lanțurile laterale ale reziduurilor de aminoacizi sunt orientate vertical în sus și în jos, în spațiile dintre straturile individuale pot încadra doar grupuri compacte. De fapt, fibroina constă din 80% glicină, alanină și serină, adică. trei aminoacizi caracterizați prin dimensiuni minime ale catenelor laterale. Molecula de fibroină conține un fragment tipic care se repetă (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
Conformație dezordonată. Regiunile unei molecule de proteine care nu aparțin structurilor elicoidale sau pliate se numesc dezordonate.
Structura suprasecundară. Regiunile structurale alfa elicoidale și beta din proteine pot interacționa între ele și unele cu altele, formând ansambluri. Structurile supra-secundare găsite în proteinele native sunt cele mai preferate din punct de vedere energetic. Acestea includ un α-helix supraînrulat, în care două elice α sunt răsucite unul față de celălalt, formând o superhelix stânga (bacteriorhodopsin, hemerithrin); alternarea fragmentelor α-helical și β-structurale ale lanțului polipeptidic (de exemplu, legătura βαβαβ a lui Rossmann, găsită în regiunea de legare a NAD+ a moleculelor de enzimă dehidrogenază); structura β antiparalelă cu trei catene (βββ) se numește β-zigzag și se găsește într-un număr de enzime microbiene, protozoare și vertebrate.
Numele „veverițe” provine de la capacitatea multora dintre ele de a deveni albi atunci când sunt încălzite. Denumirea „proteine” provine din cuvântul grecesc pentru „întâi”, indicând importanța lor în organism. Cu cât nivelul de organizare al ființelor vii este mai mare, cu atât compoziția proteinelor este mai diversă.
Proteinele sunt formate din aminoacizi, care sunt legați între ele prin legături covalente. peptidă legătură: între gruparea carboxil a unui aminoacid și gruparea amino a altuia. Când doi aminoacizi interacționează, se formează o dipeptidă (din resturile a doi aminoacizi, din greacă. peptos- gătit). Înlocuirea, excluderea sau rearanjarea aminoacizilor într-un lanț polipeptidic determină apariția de noi proteine. De exemplu, la înlocuirea unui singur aminoacid (glutamină cu valină), apare o boală gravă - anemia secerată, când globulele roșii au o formă diferită și nu își pot îndeplini funcțiile principale (transportul oxigenului). Când se formează o legătură peptidică, o moleculă de apă se desprinde. În funcție de numărul de reziduuri de aminoacizi, acestea se disting:
– oligopeptide (di-, tri-, tetrapeptide etc.) – conțin până la 20 de resturi de aminoacizi;
– polipeptide – de la 20 la 50 de resturi de aminoacizi;
– veverite – peste 50, uneori mii de reziduuri de aminoacizi
Pe baza proprietăților lor fizico-chimice, proteinele se disting între hidrofile și hidrofobe.
Există patru niveluri de organizare a moleculei proteice - structuri spațiale echivalente (configuratii, conformaţie) proteine: primare, secundare, terțiare și cuaternare.
Primar structura proteinelor este cea mai simplă. Are forma unui lanț polipeptidic, unde aminoacizii sunt legați între ei printr-o legătură peptidică puternică. Determinată de compoziția calitativă și cantitativă a aminoacizilor și de secvența acestora.
Structura secundară a proteinelor
Secundar structura este formată predominant din legături de hidrogen care s-au format între atomii de hidrogen ai grupului NH ai unei curbe de helix și atomii de oxigen ai grupului CO a celuilalt și sunt direcționați de-a lungul spiralei sau între pliurile paralele ale moleculei proteice. Molecula de proteină este parțial sau în întregime răsucită într-un α-helix sau formează o structură β-sheet. De exemplu, proteinele de keratina formează un α-helix. Ele fac parte din copite, coarne, păr, pene, unghii și gheare. Proteinele care alcătuiesc mătasea au o foaie β. Radicalii de aminoacizi (grupele R) rămân în afara helixului. Legăturile de hidrogen sunt mult mai slabe decât legăturile covalente, dar cu un număr semnificativ dintre ele formează o structură destul de puternică.
Funcționarea sub formă de spirală răsucită este caracteristică unor proteine fibrilare - miozină, actină, fibrinogen, colagen etc.
Structura terțiară a proteinelor
Terţiar structura proteinelor. Această structură este constantă și unică pentru fiecare proteină. Este determinată de mărimea, polaritatea grupărilor R, forma și secvența reziduurilor de aminoacizi. Helixul polipeptidic este răsucit și pliat într-un anumit fel. Formarea structurii terțiare a unei proteine duce la formarea unei configurații speciale a proteinei - globule (din latinescul globulus - minge). Formarea sa este determinată de diferite tipuri de interacțiuni necovalente: hidrofobe, hidrogen, ionice. Punți disulfură apar între resturile de aminoacizi de cisteină.
Legăturile hidrofobe sunt legături slabe între lanțurile laterale nepolare care rezultă din respingerea reciprocă a moleculelor de solvent. În acest caz, proteina se răsucește astfel încât lanțurile laterale hidrofobe sunt scufundate adânc în interiorul moleculei și o protejează de interacțiunea cu apa, în timp ce lanțurile laterale hidrofile sunt situate în exterior.
Majoritatea proteinelor au o structură terțiară – globuline, albumine etc.
Structura proteinelor cuaternare
Cuaternar structura proteinelor. Formată ca rezultat al combinației de lanțuri polipeptidice individuale. Împreună formează o unitate funcțională. Există diferite tipuri de legături: hidrofobe, hidrogen, electrostatice, ionice.
Legăturile electrostatice apar între radicalii electronegativi și electropozitivi ai reziduurilor de aminoacizi.
Unele proteine sunt caracterizate printr-un aranjament globular de subunități - aceasta este globular proteine. Proteinele globulare se dizolvă ușor în apă sau soluții sărate. Peste 1000 de enzime cunoscute aparțin proteinelor globulare. Proteinele globulare includ unii hormoni, anticorpi și proteine de transport. De exemplu, molecula complexă de hemoglobină (proteina globulelor roșii) este o proteină globulară și constă din patru macromolecule de globină: două lanțuri α și două lanțuri β, fiecare dintre ele conectată la hem, care conține fier.
Alte proteine sunt caracterizate prin asociere în structuri elicoidale - aceasta este fibrilare (din latinescul fibrilla - fibre) proteine. Mai multe (3 până la 7) elice α sunt răsucite împreună, ca fibrele dintr-un cablu. Proteinele fibrilare sunt insolubile în apă.
Proteinele sunt împărțite în simple și complexe.
Proteine simple (proteine)
Proteine simple (proteine) constau numai din reziduuri de aminoacizi. Proteinele simple includ globuline, albumine, gluteline, prolamine, protamine, pistoane. Albuminele (de exemplu, albumina serică) sunt solubile în apă, globulinele (de exemplu, anticorpii) sunt insolubile în apă, dar solubile în apă. solutii apoase unele săruri (clorură de sodiu etc.).
Proteine complexe (proteide)
Proteine complexe (proteide) includ, pe lângă resturile de aminoacizi, compuși de altă natură, care se numesc protetice grup. De exemplu, metaloproteinele sunt proteine care conțin fier non-hem sau legate de atomi de metal (majoritatea enzimelor), nucleoproteinele sunt proteine conectate la acizi nucleici(cromozomi etc.), fosfoproteine – proteine care conțin reziduuri de acid fosforic (proteine gălbenuș de ou etc.), glicoproteine - proteine combinate cu carbohidrați (unii hormoni, anticorpi etc.), cromoproteine - proteine care conțin pigmenți (mioglobină etc.), lipoproteine - proteine care conțin lipide (incluse în compoziția membranei).
Într-o structură mai compactă în comparație cu cea primară, în care interacțiunea grupărilor peptidice are loc cu formarea de legături de hidrogen între ele.
Așezarea veveriței sub formă de frânghie și acordeon
Există două tipuri de astfel de structuri - aşezând veveriţa sub formă de frânghieȘi în formă de acordeon.
Formarea unei structuri secundare este cauzată de dorința peptidei de a adopta o conformație cu cel mai mare număr legături între grupările peptidice. Tipul de structură secundară depinde de stabilitatea legăturii peptidice, de mobilitatea legăturii dintre atomul de carbon central și carbonul grupului peptidic și de dimensiunea radicalului de aminoacid.
Toate acestea, cuplate cu secvența de aminoacizi, vor duce ulterior la o configurație strict definită a proteinei.
Sunt două opțiuni posibile structură secundară: α-helix (α-structură) și strat β-pliat (β-structură). De regulă, ambele structuri sunt prezente într-o singură proteină, dar în proporții diferite. La proteinele globulare predomină α-helixul, la proteinele fibrilare predomină structura β.
Participarea legăturilor de hidrogen la formarea structurii secundare.
Structura secundară se formează numai cu participarea legăturilor de hidrogen între grupurile peptidice: un atom de oxigen al unui grup reacționează cu un atom de hidrogen al celui de-al doilea, în același timp, oxigenul celui de-al doilea grup peptidic se leagă cu hidrogenul celui de-al treilea, etc.
α-helix
Plierea proteinelor sub formă de α-helix.
Această structură este o spirală dreaptă, formată din legături de hidrogen între grupările peptidice ale 1 și 4, 4 și 7, 7 și 10 și așa mai departe reziduuri de aminoacizi.
Formarea unui helix este împiedicată de prolină și hidroxiprolină, care, datorită structurii lor, provoacă o „fractură” a lanțului, îndoirea sa ascuțită.
Înălțimea spirei helix este de 0,54 nm și corespunde la 3,6 resturi de aminoacizi, 5 spire complete corespund la 18 aminoacizi și ocupă 2,7 nm.
strat β-fold
Proteine care se pliază într-un strat pliat β.
În această metodă de pliere, molecula de proteină se află ca un „șarpe” secțiuni îndepărtate ale lanțului sunt aproape una de alta. Ca rezultat, grupurile de peptide ale aminoacizilor îndepărtați anterior din lanțul proteic sunt capabile să interacționeze folosind legături de hidrogen.
